Akt 也称作 PKB 或 Rac，在控制存活和凋亡中发挥至关重要作用 (1-3)。这种蛋白激酶由胰岛素和多种生长和存活因子激活，并在涉及 PI3 激酶的 wortmannin 敏感通路中发挥作用 (2,3)。通过磷脂结合过程并由 PDK1 在 Thr308 位点磷酸化激活环 (4) ，以及通过羧基末端内部 Ser473 处的磷酸化激活 Akt。曾经功能难以捉摸的 PDK2 可在 Ser473 处磷酸化 Akt ，它被鉴定为在含 rictor 和 Sin1 的雷帕霉素中的非敏感复合体中哺乳动物雷帕霉素靶标 (mTOR) (5,6)。Akt 通过磷酸化和失活几种靶标（包括 Bad (7)、叉头转录因子 (8)、c-Raf (9) 和 caspase-9）而抑制凋亡，进而促进细胞存活。PTEN 磷酸酶是 PI3K/Akt 信号转导通路的主要负向调节分子 (10)。LY294002 是特异性 PI3 激酶抑制剂 (11)。Akt 的另一个主要功能是通过磷酸化和失活 GSK-3α 和 β 调节糖原合成 (12,13)。Akt 还可以在胰岛素刺激转运葡萄糖中发挥作用 (12)。除其在存活和糖原合成中的作用外，Akt 还通过防止 GSK-3β 介导的磷酸化和 cyclin D1 降解 (14)，并通过负向调节细胞周期蛋白依赖性激酶抑制剂 p27 Kip1 (15) 和 p21 Waf1/Cip1 (16)，参与细胞周期调节。Akt 还通过直接磷酸化含有 raptor 的雷帕霉素敏感性复合体中的 mTOR，在细胞生长中发挥至关重要作用 (17)。更重要的是，Akt 磷酸化并失活结节蛋白 (TSC2)（在 mTOR-raptor 复合体中 mTOR 的抑制分子）(18,19)。

最初在人乳腺癌、结直肠癌和卵巢癌中鉴定在残基 17 处谷氨酸突变成赖氨酸 (E17K) 的 Akt (20)。该保守的谷氨酸残基位于 Akt1 plextrin 同源结构域的脂质-结合袋。E17K 突变增加了质膜处 Akt1 和磷脂之间的亲和力，导致 Akt1 募集增加、 Akt 通路过度激活、细胞转化和肿瘤形成 (20,21)。附加研究检测到多种癌（包括肺癌、前列腺癌和子宫内膜癌）中存在 Akt1 (E17K) 突变 (22,23)。还已经在黑色素瘤病例见到 Akt3 (E17K) 突变蛋白的存在 (24)。