泛素化酶 (UBE) 可催化蛋白质泛素化，这是一种可通过去泛素化酶 (DUB) 作用进行逆转的可逆过程 (1,2)。CYLD 去泛素化酶通过去除 NF-kB 通路蛋白中的泛素化链来下调 NF-kB 信号转导，进而调节炎症和细胞增殖 (3,4)。Ser418 位点的磷酸化使得 CYLD 去泛素化酶活性降低，这对由 IKKε 启动的转录很重要 (5)。STAM 结合蛋白 (STAMBP 或 AMSH) 是一种内体去泛素化酶，优先向 K63 相关链表现出泛素异肽酶活性 (6,7)。A20 的氨基末端包含对 Lys63 分支（可在 TRAF6 和 RIP 中找到）的去泛素化酶活性 。而其羧基末端包含对同样底物的 Lys48 分支的泛素连接酶活性，并导致其降解 (8)。两种酶都在神经退行性疾病 (9-11) 中被发现，并在神经发育和精子形成的调节中发挥作用 (10,13,14)。UCHL1 可结合单泛素而 UCHL3 对泛素和 NEDD8（一种泛素样分子） 都显示出亲和力 (11,12)。HAUSP 能够结合并去泛素化 p53 转录因子蛋白和相关的一种调节分子蛋白 Mdm2，因此可稳定两种蛋白 (15,16)。HAUSP 还可以修饰其他泛素化蛋白，例如叉头转录因子 FoxO 家族成员以及有丝分裂应激检查点蛋白 CHFR (17,18)。USP10 似乎可通过蛋白间相互作用和磷酸化受到调节。USP10 与 Ras-GAP SH3 域结合蛋白 (G3BP) 的相互作用可抑制其分解泛素链的能力 (19)。ATM 介导的 Thr42 和 Ser337 位点的磷酸化可稳定 USP10，促进其从细胞浆到胞核的重新分布，它在核内 p53 的去泛素化、稳定以及激活过程中发挥作用，以应对基因毒性应激 (20)。USP9X 拥有一个十分保守的带有半胱氨酸肽活性的催化域，可对泛素和多聚泛素的偶联物进行剪切。虽然已证实 USP9X 的表达对正常哺乳动物发育有重要作用 (21-23)，但是它的许多底物才刚开始被阐明。