调节染色质结构在调节真核基因组的转录和复制中发挥至关重要作用。核小体由四个核心组蛋白（H2A、H2B、H3 和 H4）组成，是染色质的主要组成部分。除了使用大量调节染色质结构的翻译后组蛋白修饰外，细胞还能用组蛋白变体交换典型组蛋白，从而直接或间接地调控染色质结构 (1)。CENP-A，也称作染色质相关蛋白 CSE4（盖帽酶阻抑蛋白 4-p），是替换着丝粒异染色质中典型组蛋白 H3 的必需组蛋白 H3 变体 (2)。 CENP-A 和典型组蛋白 H3 之间的最大趋异性出现在蛋白质的氨基末端中，这种氨基末端结合核小体之间的接头 DNA 并促进着丝粒异染色质正确折叠 (3)。CENP-A 的氨基末端还是募集其他着丝粒蛋白（CENP-C、hSMC1、hZW10）、动粒正确装配和有丝分裂期间染色体分离所需的 (4)。

将 CENP-A 视为历经各细胞世代持续存在的着丝粒表观遗传学标记物 (5)。尽管其存在是必需的，但它不足以形成有功能的动粒 (6)。最近已经证实与 CENP-W 复合的 CENP-T 形成组蛋白折叠（一种能够与 DNA 结合并靶向 DNA 至动粒的结构）(7)。动粒附着由长的柔性 N 端区域介导，已经证实该区域与动粒复合体的外蛋白相互作用（8 中已论述）。另外，还已经证实 CENP-T-W 复合体与 CENP-S-X 二聚体相互作用，以形成与典型组蛋白具有结构相似性和潜在功能相似性的异四聚复合体 (8)。由于 CENP-S-X 是动粒定位的保守蛋白，已经提出这种新复合体是新的着丝粒组蛋白。